innfoodsecrИнновации и продовольственная безопасностьInnovations and Food Safety2311-0651Издательский центр Новосибирского государственного аграрного университета «Золотой колос»10.31677/2311-0651-2019-26-4-103-108innfoodsecr-524Research ArticleДОСТИЖЕНИЯ ВЕТЕРИНАРНОЙ НАУКИ И ПРАКТИКИACHIEVEMENTS OF VETERINARY SCIENCE AND PRACTICEЭНДОКРИНОЛОГИЧЕСКИ ВЗАИМОСВЯЗАННЫЕ ЗАБОЛЕВАНИЯ: ЦЕЛИАКИЯ И САХАРНЫЙ ДИАБЕТENDOCRINOLOGICAL INTERRELATED DISEASES: CELIAC DISEASE AND DIABETES MELLITUSТабанюховК. А.TabanyukhovK. A.

аспирант

Graduate Student

tabanyuhov93@mail.ruСкрябинВ. А.ScryabinV. A.

кандидат технических наук, доцент

Candidate of Technical Sciences, Associate Professor

Сибирский филиал ФГБНУ «Федеральный научный центр пищевых систем им. В. М. Горбатова» РАН; Новосибирский государственный аграрный университетРоссияSiberian branch of the Federal state budgetary institution «Federal scientific center of food systems. V. M. Gorbatova» RAS; Novosibirsk State Agrarian UniversityRussian FederationСибирский филиал ФГБНУ «Федеральный научный центр пищевых систем им. В. М. Горбатова» РАНРоссияSiberian branch of the Federal state budgetary institution «Federal scientific center of food systems. V. M. Gorbatova» RASRussian Federation20192812201904103108Copyright © Табанюхов К.А., Скрябин В.А., 20192019Табанюхов К.А., Скрябин В.А.Tabanyukhov K.A., Scryabin V.A.This work is licensed under a Creative Commons Attribution 4.0 License.https://innfoodsecr.elpub.ru/jour/article/view/524

<p>Представленные в статье результаты аналитического обзора научного материала посвящены проблеме непереносимости белка пшеницы глиадина у людей с предрасположенностью к этой пищевой аллергии, а также материалам, относящимся к современным средствам против сахарного диабета, основанным на исследовании эндокринной системы. В качестве одной из вероятных причин, объединяющих эти заболевания, был рассмотрен фермент ДПП-4 (дипептидилпептидаза-4), расщепляющий клейковинный белок в организме человека, и последствия дефицита и чрезмерной выработки этого фермента в форме хронических заболеваний (целиакия и сахарный диабет II типа). В ходе оценки научного материала к ДПП-4 был применен принцип детерминизма, поскольку этот фермент является единственным специфически взаимодействующим в тонкой кишке с глиадином и казеином, и нарушения выработки и активности именно этого фермента вызывают появление глютеновой энтеропатии. В обзоре представлены также данные из зарубежных и российских источников, посвященные средствам для контроля диабета на основе веществ, подавляющих выработку фермента ДПП-4, гиперсинтез которого подавляет выработку инсулина, что является одной из эндокринологических причин возникновения сахарного диабета. Основываясь на изученных данных, можно утверждать, что наиболее позитивным и прогрессивным решением проблемы обоих хронических заболеваний является способ, предложенный японскими учеными, основанный на специальной обработке протеазы корня имбиря, поскольку, обладая способностью расщеплять глютен, данный препарат также приводит к подавлению дипептидилпептидазы-4, будучи при этом относительно доступным лекарством.</p>

<p>The results of the analytical review of scientific material presented in the article are devoted to the problem of intolerance of wheat protein gliadin in people with a predisposition to this food Allergy, as well as materials related to modern means against diabetes, based on the study of the endocrine system. The DPP-4 enzyme (dipeptidylpeptidase 4), which breaks down gluten protein in the human body, and the consequences of deficiency and excessive production of this enzyme in the form of chronic diseases (celiac disease and type II diabetes), were considered as one of the probable causes that combine these diseases. During the evaluation of the scientific material, the principle of determinism was applied to DPP-4, since this enzyme is the only one specifically interacting in the small intestine with gliadin and casein, and violations of the production and activity of this enzyme cause the appearance of gluten enteropathy. The review also presents data from foreign and Russian sources on the means for controlling diabetes based on substances that suppress the production of the enzyme DPP-4, hypersynthesis of which suppresses the production of insulin, which is one of the endocrinological causes of diabetes. Based on the studied data, it can be argued that the most positive and progressive solution to the problem of both chronic diseases is the method proposed by Japanese scientists, based on a special treatment of ginger root protease a, since, having the ability to break down gluten, this drug also leads to the suppression of dipeptidylpeptidase 4, while being a relatively affordable drug.</p>

целиакияпшеницаглютенДПП-4 (дипептидилпептидаза-4)сахарный диабетceliac diseasewheatglutenDPP-4dipeptidylpeptidase 4diabetes mellitusReferencesGeneration of wheat gluten hydrolysates with dipeptidyl peptidase IV (DPP-IV) inhibitory properties / A. B. Nongonierma, M. Hennemann, S. Paolella, R. J. Fitz Gerald // Food Funct. – 2017. – Vol. 8 (6). – P. 2249–2257. – DOI: 10.1039.Generation of wheat gluten hydrolysates with dipeptidyl peptidase IV (DPP-IV) inhibitory properties / A. B. Nongonierma, M. Hennemann, S. Paolella, R. J. Fitz Gerald // Food Funct. – 2017. – Vol. 8 (6). – P. 2249–2257. – DOI: 10.1039.A food-grade enzyme preparation with modest gluten detoxification properties / J. Ehren, B. Moron, E. Martin [et al.] // PLoS One. – 2009. – Vol. 4 (7). – e6313. – DOI:10.1371.A food-grade enzyme preparation with modest gluten detoxification properties / J. Ehren, B. Moron, E. Martin [et al.] // PLoS One. – 2009. – Vol. 4 (7). – e6313. – doi:10.1371.Скрябин В. А., Табанюхов К. А. Альтернативные причины развития целиакии // Хлебопродукты. – 2018. – № 7. – С. 26–28.Skryabin V. A., Tabanyuhov K. A. Al’ternativnye prichiny razvitiya celiakii // Hleboprodukty. – 2018. – № 7. – S. 26–28.Скрябин В. А., Табанюхов К. А. Химическая угроза продовольственной безопасности зерна // Инновации и продовольственная безопасность. – 2018. – № 4 (22). – С. 26–30.Skryabin V. A., Tabanyuhov K. A. Himicheskaya ugroza prodovol’stvennoj bezopasnosti zerna // Innovacii i prodovol’stvennaya bezopasnost». – 2018. – № 4 (22). – S. 26–30.Пат. № 2011134582/15. Ингибирующее дипептидилпептидазу IV средство и фармацевтическая композиция на его основе / В. М. Креминская, Н. Н. Золотов – Опубл. 10.03.2013. – Бюл. № 18.Pat. № 2011134582/15. Ingibiruyushchee dipeptidilpeptidazu IV sredstvo i farmacevticheskaya kompoziciya na ego osnove / V. M. Kreminskaya, N. N. Zolotov – Opubl. 10.03.2013. Byul. № 18.Production of a novel wheat gluten hydrolisate containing dipeptidyl peptidase – IV inhibitory tripeptides using ginger protease / Y. Taga, O. Hayashida, M. Kusubata [et al.] // Biosci Biotechnol Biochem. – 2017. – 81 (9). – P. 1823–1828. – DOI: 10.1080.Production of a novel wheat gluten hydrolisate containing dipeptidyl peptidase – IV inhibitory tripeptides using ginger protease / Y. Taga, O. Hayashida, M. Kusubata [et al.] // Biosci Biotechnol Biochem. – 2017. – 81 (9). – P. 1823–1828. – DOI: 10.1080.Kagnoff M. F. Celiac disease: pathogenesis of a model immunogenetic disease // J. Clin. Invest. – 2007. – Vol. 117. – P. 41–49.Kagnoff M. F. Celiac disease: pathogenesis of a model immunogenetic disease // J. Clin. Invest. – 2007. Vol. 117. – P. 41–49.Duodenal histology in patients with celiac disease after treatment with a gluten-free diet / S. K. Lee, W. Lo, L. Memeo [et al.] // Gastrointest. Endosc. – 2003. – Vol. 57. – P. 187–191.Duodenal histology in patients with celiac disease after treatment with a gluten-free diet / S. K. Lee, W. Lo, L. Memeo [et al.] // Gastrointest. Endosc. – 2003. – Vol. 57. – P. 187–191.Low-dose gluten challenge in celiac sprue: malabsorptive and antibody responses / G. G. Pyle, B. Paaso, B. E. Anderson [et al.] // Clin. Gastroenterol. Hepatol. – 2005. – Vol. 3. – P. 679–686.Low-dose gluten challenge in celiac sprue: malabsorptive and antibody responses / G. G. Pyle, B. Paaso, B. E. Anderson [et al.] // Clin. Gastroenterol. Hepatol. – 2005. – Vol. 3. – P. 679–686.Guandalini S., Assiri A. Celiac disease: a review // JAMA Pediatr. – 2014. – Vol. 168 (3). – P. 272–278. – DOI:10.1001.Guandalini S., Assiri A. Celiac disease: a review // JAMA Pediatr. – 2014. – Vol. 168 (3). – P. 272–278. – DOI:10.1001.Etiology of nonresponsive celiac disease: results of a systematic approach / A. S. Abdulkarim, L. J. Burgart, J. See, J. A. Murray // Am. J. Gastroenterol. – 2002. – Vol. 97. – P. 2016–2021.Etiology of nonresponsive celiac disease: results of a systematic approach / A. S. Abdulkarim, L. J. Burgart, J. See, J. A. Murray // Am. J. Gastroenterol. – 2002. – Vol. 97. – P. 2016–2021.Etiologies and predictors of diagnosis in nonresponsive celiac disease / D. A. Leffler, M. Dennis, B. Hyett [et al.] // Clin. Gastroenterol. Hepatol. – 2007. – Vol. 7 (5). – P. 445–450.Etiologies and predictors of diagnosis in nonresponsive celiac disease / D. A. Leffler, M. Dennis, B. Hyett [et al.] // Clin. Gastroenterol. Hepatol. – 2007. – Vol. 7 (5). – P. 445–450.Combination enzyme therapy for gastric digestion of dietary gluten in patients with celiac sprue / J. Gass, M. T. Bethune, M. Siegel [et al.] // Gastroenterology. – 2007. – Vol. 133. – P. 472–480.Combination enzyme therapy for gastric digestion of dietary gluten in patients with celiac sprue / J. Gass, M. T. Bethune, M. Siegel [et al.] // Gastroenterology. – 2007. – Vol. 133. – P. 472–480.Analysis of secreted proteins during conidial germination of Aspergillus oryzae RIB40 / L. Y. Zhu, C. H. Nguyen, T. Sato, M. Z. Takeuchi // Biosci. Biotechnol. Biochem. – 2004. – Vol. 68. – P. 2607–2612.Analysis of secreted proteins during conidial germination of Aspergillus oryzae RIB40 / L. Y. Zhu, C. H. Nguyen, T. Sato, M. Z. Takeuchi // Biosci. Biotechnol. Biochem. – 2004. – Vol. 68. – P. 2607–2612.Heterologous expression, purification, refolding, and structural-functional characterization of EP-B2, a self-activating barley cysteine endoprotease / M. T. Bethune, P. Strop, Y. Tang [et al.] // Chem. Biol. – 2006. – Vol. 13. – P. 637–647.Heterologous expression, purification, refolding, and structural-functional characterization of EP-B2, a self-activating barley cysteine endoprotease / M. T. Bethune, P. Strop, Y. Tang [et al.] // Chem. Biol. – 2006. – Vol. 13. – P. 637–647.Highly efficient gluten degradation with a newly identified prolyl endoprotease: implications for celiac disease / D. Stepniak, L. Spaenij-Dekking, C. Mitea [et al.] // Am. J. Physiol. Gastrointest. Liver Physiol. – 2006. – Vol. 291. – P. 621–629.Highly efficient gluten degradation with a newly identified prolyl endoprotease: implications for celiac disease / D. Stepniak, L. Spaenij-Dekking, C. Mitea [et al.] // Am. J. Physiol. Gastrointest. Liver Physiol. – 2006. – Vol. 291. – P. 621–629.Toward the assessment of food toxicity for celiac patients: characterization of monoclonal antibodies to a main immunogenic gluten peptide / B. Moron, M. T. Bethune, I. Comino [et al.] // PLoS ONE. – 2008. – Vol. 3. – e2294.Toward the assessment of food toxicity for celiac patients: characterization of monoclonal antibodies to a main immunogenic gluten peptide / B. Moron, M. T. Bethune, I. Comino [et al.] // PLoS ONE. – 2008. – Vol. 3. – e2294.Naveena B. M., Mendiratta S. K., Anjaneyulu A. S. Tenderization of buffalo meat using plant proteases from Cucumis trigonus Roxb (Kachri) and Zingiber officinale roscoe (Ginger rhizome) // Meat Sci. – 2004. – Vol. 68. – P. 363–369. – DOI:10.1016.Naveena B. M., Mendiratta S. K., Anjaneyulu A. S. Tenderization of buffalo meat using plant proteases from Cucumis trigonus Roxb (Kachri) and Zingiber officinale roscoe (Ginger rhizome) // Meat Sci. – 2004. – Vol. 68. – P. 363–369. – DOI:10.1016.Kong X., Zhou H., Qian H. Enzymatic preparation and functional properties of wheat gluten hydrolysates // Food Chem. – 2007. – Vol. 101. – P. 615–620. – DOI:10.1016.Kong X., Zhou H., Qian H. Enzymatic preparation and functional properties of wheat gluten hydrolysates // Food Chem. – 2007. – Vol. 101. – P. 615–620. – DOI:10.1016.Dipeptidyl peptidase-IV inhibitory peptides generated by tryptic hydrolysis of a whey protein concentrate rich in β-lactoglobulin / S. T. Silveira, D. Martínez-Maqueda, I. Recio [et al.] // Food Chem. – 2013. – Vol. 141. – P. 1072–1077. – DOI:10.1016.Dipeptidyl peptidase-IV inhibitory peptides generated by tryptic hydrolysis of a whey protein concentrate rich in β-lactoglobulin / S. T. Silveira, D. Martínez-Maqueda, I. Recio [et al.] // Food Chem. – 2013. – Vol. 141. – P. 1072–1077. – DOI:10.1016.

The authors declare that there are no conflicts of interest present.